ＡＬＳ原因分解タンパク質発見　京大

　運動神経が変性して全身が動かなくなる難病の筋萎縮性側索硬化症（ＡＬＳ）で見られる凝集物の分解に関わるタンパク質を、京都大医学研究科の漆谷真准教授と元大学院生の内田司さんらのグループが見つけた。ＡＬＳの治療法の開発につながる成果で、英科学誌サイエンティフィック・リポーツで１１日発表した。

　ＡＬＳでは、脳や脊髄にタンパク質「ＴＤＰ４３」の異常な構造体が凝集しており、運動神経の変性を招く原因と考えられている。本来、細胞には異常なタンパク質を処理する機構が備わっているが、ＴＤＰ４３については詳しい仕組みがよく分かっていなかった。

　グループは、タンパク質のＣＵＬ２とＶＨＬが結合した分子が異常な構造のＴＤＰ４３を認識し、別の酵素による分解につなげていることを突き止めた。ＡＬＳでは、この仕組みが破綻し、ＶＨＬが異常に多く作られるようになり、ＶＨＬとＴＤＰ４３が結合した分子が凝集することが分かった。ＣＵＬ２とＶＨＬは、他のタンパク質の分解でも働いている。